Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
Revisado el 2025-08-12. Lo que sigue en debate se marca como tal.
El proceso enzimático que lleva a la producción del grupo hemo, se llama apropiadamente porfirinosíntesis, ya que todos los intermediarios son tetrapirroles se clasifican químicamente como porfirinas. El proceso se encuentra altamente conservado en todos los seres vivos. En humanos, esta vía metabólica sirve casi exclusivamente para la síntesis del hemo. En otras especies, además produce sustancias similares tales como la cobalamina. La vía se inicia con la síntesis de ácido δ-aminolevulínico (dALA o δALA) a partir del aminoácido glicina y de succinil-CoA proveniente del ciclo del ácido cítrico. La enzima limitante de velocidad en esta reacción, la ALA sintasa, se encuentra regulada negativamente por la concentración de glucosa y hemo. Los mecanismos de inhibición de la ALAs por hemo o hemina se produce por medio de la disminución de la estabilidad de la síntesis de ARNm y por la disminución de la incorporación de ARNm en la mitocondria. Este mecanismo tiene una importancia terapéutica, la infusión de arginato de heme o hematina y glucosa puede abortar los ataques de porfiria intermitente aguda en pacientes con un error innato del metabolismo en este proceso.
Fuentes: es.wikipedia.org
Y funciona reduciendo la transcripción de la ALA sintasa. Aunque todas las células precisan del grupo hemo para funcionar adecuadamente, los órganos principalmente involucrados en la síntesis del hemo son el hígado (en el cual la síntesis de hemo es altamente variable, dependiendo del contenido global de hemo del organismo) y la médula ósea (en la cual la tasa de producción de heme es relativamente constante, y depende de la producción de la cadena de globina). El hemo puede ser visto como una molécula intermediaria en el catabolismo de la hemoglobina que conduce a la producción de bilirrubina. Defectos en varias enzimas que participan en la síntesis del hemo pueden conducir a un grupo de enfermedades llamadas porfirias, entre las que se incluyen: porfiria intermitente aguda, porfiria congénita eritropoyética, porfiria cutánea tarda, coproporfiria hereditaria, porfiria variegata y la protoporfiria eritropoyética.
Fuentes: es.wikipedia.org
La degradación del grupo hemo comienza dentro de los macrófagos del bazo, los cuales retiran los eritrocitos senescentes de la circulación. En un primer paso, el grupo hemo se convierte en biliverdina, por la enzima hemo oxigenasa (HMOX). Se utiliza NADPH como agente reductor, se introduce oxígeno a la reacción y se libera monóxido de carbono (CO), mientras que el hierro que se libera de la molécula lo hace en la forma de ion férrico (3+). El monóxido de carbono actúa como mensajero celular y tiene alguna función en la vasodilatación. Adicionalmente, la degradación del heme parece ser una respuesta evolutivamente muy conservada al estrés oxidativo. Brevemente, cuando una célula es expuesta a radicales libres, se produce una rápida inducción de la expresión de la HMOX1 la cual es una hemo oxigenasa de respuesta al estrés. Esta isoenzima cataboliza a los grupos hemo. La razón por la cual las células podrían aumentar exponencialmente su capacidad de degradar el grupo hemo en respuesta al estrés oxidativo todavía permanece poco clara, pero parece formar parte de una respuesta citoprotectora que limita los efectos deletéreos del hemo libre.
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La bilirrubina se transporta al hígado unida a proteína (albúmina sérica), donde se conjuga con ácido glucurónico para hacerla más soluble en agua. La reacción es catalizada por la enzima UDP-glucurónido transferasa (UDPGUTF).
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